Как иммуноглобин и адаптивный иммунитет, подобный человеческому, J-цепь возникла у челюстных позвоночных. Но ее происхождение остается загадкой с момента ее открытия более 50 лет назад.
J-цепь собирает и стабилизирует два типа антител, называемые иммуноглобином М (IgM) и иммуноглобином А (IgA). Он регулирует структуру этих антител, и обеспечивает их движение по слизистым тканям, таким как кишечник, носовая полость и легкие, при контакте с внешней средой. Теперь исследователи обнаружили, что J-цепь произошла от хемокинов CXCL — особого семейства белков, которые регулируют способность лейкоцитов перемещаться по организму. Движение, управляемое хемокинами, является жизненно важной функцией иммунной системы, но это не похоже на то, что делает J-цепь.
Эволюционно новые гены часто генерируются из генов, которые физически расположены близко друг к другу на хромосоме, и эти гены обычно остаются сгруппированными вместе, даже когда они развивают разные функции. Однако местоположение — не единственный решающий фактор для определения происхождения. Эволюционное родство генов можно обнаружить, когда два гена сохраняют схожие нуклеотидные последовательности или кодируемые аминокислотные последовательности. Но предыдущие исследования не нашли ни одного гена, который имел бы сходство последовательности с геном J-цепи. Вероятно, последовательность гена J-цепи была быстро изначально изменена.
Сначала у ученых было предположение, что J-цепь связана с группой генов секреторного кальций-связывающего фосфопротеина (SCPP) из-за их схожего заряда и уровней аминокислоты пролин. Но оказалось, что SCPP и цепочка J не связаны между собой. А вот гены на противоположной стороне J-цепи, вдали от генов SCPP, имели связи с J-цепью. Это и были гены хемокинов CXCL.
Хотя гены хемокинов CXCL и ген J-цепи не имеют похожих последовательностей ДНК, они обладают некоторыми общими характеристиками. Например, количество экзонов и фаз интронов, которые контролируют процесс создания белков, схожи у обоих генов. Кроме того, второй экзон обоих генов кодирует одну и ту же последовательность, известную как классический трипептид цистеин-Х-цистеин. Длины трех экзонов также похожи.
Ни один другой ген, кодирующий выработку всех белков, которые могут выделяться клетками организма человека, не обладает всеми тремя указанными характеристиками. Однако связи между молекулами цистеина, кодируемыми вторым экзоном каждого гена, отличаются друг от друга. Это означает, что хемокин может в значительной степени изменить свою структуру и взять на себя новую функцию.
По мнению команды, это исследование в первую очередь дает фундаментальное понимание особенностей иммунной системы и связанных с ней генов. Однако открытие также может способствовать разработке новых методов лечения, включая персонализированные иммунные реакции. В дальнейшем исследователи планируют изучить, могут ли хемокины выполнять другие функции, особенно в иммунной системе. Они также намерены исследовать гибкость структуры хемокинов и их способность принимать новые формы в зависимости от биологических потребностей.
