Соединения, известные как церамиды, регулируют ряд жизненно важных клеточных функций, а многие лекарства от рака стимулируют их выработку. Когда производство церамидов прекращается, раковые клетки могут выживать и расти эффективнее. Ученые решили определить, какие белки регулярно взаимодействуют с белками, продуцирующими церамиды, и выявить закономерности.

Ферменты, называемые церамидсинтазами, отвечают за образование церамида. Их существует шесть различных видов: церамидсинтаза 1-6. В ходе исследования команда обнаружила, что первая разновидность, церамидсинтаза 1 (CerS1), взаимодействует с конкретным белком, известным как белок шока при повышенной температуре 27 (Hsp27). Белки шока при повышенной температуре выполняют роль попутчиков для других белков, помогая им выполнять свои функции полноценно. Однако избыток этих белков нарушает баланс и препятствует нормальной работе церамидсинтаз.

Активность Hsp27 была выше во многих клетках рака толстой кишки, в то время как активность CerS1 была значительно ниже. То есть отсутствие одного явно связано с присутствием другого. «Hsp27 подобен плохому парню, который сдерживает хорошего парня, CerS1», — объяснили авторы.

И действительно, ученые обнаружили биологический механизм, с помощью которого Hsp27 мешал работе CerS1. При блокировке Hsp27 CerS1 становился активнее, что влияло на функцию митохондрий в раковых клетках. Раковые клетки полагаются на митохондрии, чтобы получить энергию для размножения. Без них они не смогут поддерживать необходимое количество энергии и гибнут.

Блокируя функцию белков Hsp27, ученые, по сути, смогли отключить источник питания, связанный с раком. Таким образом, Hsp27 может стать основной мишенью при разработке лечения рака толстой кишки. Ученые хотят изучить потенциал метода и при других видах онкологии — раке легких, поджелудочной железы и простаты.