Группа ученых из Германии, в которую вошли сотрудники Европейской лаборатории молекулярной биологии (EMBL) в Гейдельберге, Института биофизики Макса Планка, Института Пауля Эрлиха и Франкфуртского университета Гете, применила криоэлектронную томографию, субтомограммное усреднение и стимуляцию молекулярной динамики, чтобы проанализировать молекулярную структуру белков шиповидных отростков коронавируса в естественных условиях — на живых вирионах, и с разрешением близким к атомному.

Они получили 266 криотомограмм примерно тысячи различных вирусов, у каждого из которых было в среднем 40 шипов, пишет Phys.org. И сделали два важных открытия о структуре этих белков.

Результат удивил исследователей — данные показали, что шаровидная часть шипа, которая содержит присоединения к рецептору и механизм, необходимый для слияния с клеткой-мишенью, держится на черенке. Ученые ожидали, что черенок будет прочным, но компьютерная модель и снимки показали, что у него есть три сочленения, которые придают ему гибкость.

«Как воздушный шарик на ниточке, шипы двигаются на поверхности вируса и ищут рецепторы, чтобы пристыковаться к клетке-мишени», — пояснила Жакомина Локер, глава исследовательской группы из Института Пауля Эрлиха.

Кроме того, выяснилось, что весь шип, включая черенок, покрыт защитной оболочкой — цепочками полисахаридов. Они не позволяют нейтрализующим антителам уничтожать шиповидные белки. Это еще одно важное открытие для разработчиков вакцины и лекарственных препаратов.

Другое открытие сделали ученые из США, изучавшие коронавирус. Они обнаружили положительно заряженные участки рядом с местом присоединения шиповидного белка, которые и обеспечивают ему прочную связь с рецепторами клетки. Если заблокировать их, вирус не сможет инфицировать человека.