Чтобы закрыть этот пробел, команда во главе с исследователями из Массачусетского технологического института обратила внимание на тропоэластин — предшественник эластина. Это сложная молекула, состоящая из 698 аминокислот. Дополнительную трудность для расшифровки создают неупорядоченные участки, отмечает Science Daily.

«Укротить» трополастин помогло сочетание компьютерного моделирования и экспериментальных наблюдений. В результате ученые получили представление о строении этого белка с точностью до отдельных атомов. Теперь они надеются, что смогут понять, какие функции выполняет каждый регион молекулы.

Обладая знанием о нормальном строении тропоэластина, можно понять, к каким последствиям приводят ее нарушения. Это важно при исследовании наследственных заболеваний.

Например, ученые доказали, что точечная мутация в гене тропоэластина приводит к нарушению структуры молекулы и развитию генерализованного эластолиза. Главный симптом этой болезни — вялая, плохо растягивающаяся кожа.  

Ученые надеются, что новые данные позволят найти лекарства от подобных проблем.

Однако сфера применения открытия не ограничивается медициной. На основе структуры тропоэластина можно будет создавать синтетические полимеры и новые материалы для дизайна.

Также методы, использованные при изучении этого белка, откроют путь к исследованию других крупных неупорядоченных молекул.

Недавно исследователям удалось проникнуть в структуру другого важного белка — теломеразы. Этот фермент надстраивает концевые участки хромосом и, по мнению ученых, играет ключевую роль в старении и развитии рака.